p196. شبيه‌سازي ديناميك مولكولي خنك‌شدن اسيدهاي آمينه در آب به منظور بررسي تاثير قطبيت مولكول‌ها بر زمان واهلش و رسانش گرمايي مرزي

Molecular dynamic study of cooling process of amino acids in water in order to investigate the effect of polarity on relaxation time and thermal conductance

در اين تحقيق، فرايند واهلش دماي 20 اسيدآمينه طبيعي در آب، از طريق شبيه‌سازي ديناميك مولكولي گذرا بررسي شده‌است. اين اسيدهاي آمينه شامل 6 اسيدآمينه قطبي و بدون بار(آب‌دوست) و 9 اسيدآمينه ناقطبي(آب‌گريز) هستند. ساير اسيدهاي آمينه،قطبي و باردار( اسيد يا باز) هستند. با مدل‌سازي فرايند واهلش دما، زمان واهلش اسيدهاي آمينه در آب در دماي 300 كلوين محاسبه شده‌است كه در محدوده 2-5 پيكوثانيه است. در اين تحقيق، ظرفيت گرمايي اسيدهاي آمينه و آب محاسبه شده‌است. نتايج شبيه‌سازي، رسانش گرمايي مرزي در فصل مشترك آب و اسيدهاي آمينه را از مرتبه MW m-2 K-1 470-140 گزارش مي‌كند. همچين نتايج شبيه‌سازي نشان مي‌دهد كه زمان واهلش با شعاع ژيراسيون اسيدهاي آمينه رابطه مستقيم دارد. در يك مقايسه كلي، زمان واهلش در اسيدهاي آمينه آب‌گريز از زمان واهلش در اسيدهاي آمينه آب‌دوست بيشتر و رسانش گرمايي مرزي در مولكول‌هاي آب‌گريز از رسانش گرمايي مرزي در مولكو‌‌ل‌هاي آب‌دوست كمتر است.

In this study, thermal relaxation process of the 20 natural amino acids in water is investigated using transient non-equilibrium molecular-dynamics simulations. Six of these amino acids are polar (hydrophilic) and 9 of them are non-polar (hydrophobic) amino acids. Other amino acids are charged (acid or base). Using computer simulation, relaxation times of all amino acids in water is calculated at 300 K and it is in the range of 2-5 ps. In this study, the heat capacity of all amino acids and water has been calculated. Our investigation reports interfacial conductances of the order of 140-470 MW m-2 K-1. The simulation results show that relaxation times of amino acids are directly related to their gyration radius. In an overall comparison, the relaxation times in hydrophobic amino acids are rather than hydrophilic amino acids and the thermal conductances in hydrophobic amino acids are lower than hydrophilic amino acids.