مروري بر گلايكه شدن پروتئين‌ها؛ نگاهي بر ترموديناميك و تشكيل ساختار فيبريلي در آلبومين سرم انساني

مجاورت زمان دار قندها با پروتئين‌ها باعث گلايكه شدن غير آنزيمي شده و موجب ايجاد تغييرات ساختاري و عملكردي در پروتئين‌ها مي‌شود. فرايند گلايكه شده پروتئين‌ها به بروز اختلالات زيادي از جمله بيماري‌هاي عصبي، كبدي، كليوي و نيز پيري منجر مي‌شود؛ به همين سبب تجمعات پروتئيني غير محلول ناشي از فرايند گلايكه شدن، از نشانه‌هاي تشخيصي بيماري‌هاي مربوط محسوب مي‌گردد. در اين مقاله، تغييرات ساختاري ايجاد شده در آلبومين سرم انساني در اثر گلايكه شدن با استفاده از روش‌هاي گوناگون مانند گرماسنجي روبش دمايي (DSC)، طيف سنجي‌هاي مرئي و نامرئي؛ دورنگ نمايي چرخشي (CD) و فلورسانس مورد مطالعه قرار گرفته است. اتصال گلوكز با آلبومين سرم انساني باعث بروز تغيير در ساختارهاي دوم و سوم و ايجاد دمين‌هاي انرژتيك جديد به صورت وابسته به غلظت گلوكز مي‌گردد. در صورت مجاورت آلبومين سرم انساني با گلوكز و ساير قندها در مدت‌هاي طولاني (20 هفته)، به مرور مقدار مارپيچ‌هاي آلفا كاهش يافته و صفحات بتا افزايش مي‌يابد. اين فرايند در نهايت منجر به شكل‌گيري ساختارهاي شبه آميلوئيدي و فيبريلي مي‌شود كه توسط ميكروسكوب الكتروني مورد عكسبرداري قرار گرفته است. در ميان قندها، ريبوز بيشترين اثر و گلوكز كمترين اثر را در فيبريل‌زايي ايفا مي‌نمايند.

.