Author/Authors :
David C. Tully، نويسنده , , Hong Liu، نويسنده , , Phil B. Alper، نويسنده , , Arnab K. Chatterjee، نويسنده , , Robert Epple، نويسنده , , Michael J. Roberts، نويسنده , , Jennifer A. Williams، نويسنده , , KhanhLinh T. Nguyen، نويسنده , , David H. Woodmansee، نويسنده , , Christine Tumanut، نويسنده , , Jun Li، نويسنده , , Glen Spraggon، نويسنده , , Jonathan Chang، نويسنده , , Tove Tuntland، نويسنده , , Jennifer L. Harris، نويسنده , , Donald S. Karanewsky، نويسنده ,
Abstract :
A series of Nα-2-benzoxazolyl-α-amino acid-(arylaminoethyl)amides were identified as potent, selective, and noncovalent inhibitors of cathepsin S. Structure–activity relationships including strategies for modulating the selectivities among cathepsins S, K, and L, and in vivo pharmacokinetics are discussed. A X-ray structure of compound 3 bound to the active site of cathepsin S is also reported.
Keywords :
Cathepsin S , cathepsin , Cysteine protease inhibitor , Noncovalent inhibitor , peptidomimetics
