P33. بررسي ساختار پروتئين‌هاي كمپلكس منفذ هسته و انتقال انتخابي از خلال منافذ هسته

An Investigation on the Structure of Proteins of Nuclear Pore Complex and Selective Transport through it

كمپلكس‌ منفذ هسته (NPC) تنها راه ارتباطي ميان هسته و سيتوپلاسم در سلول‌هاي يوكاريوتي مي‌باشد. تحقيقات پيشين نشان داده‌اند كه پروتئين‌هايي به نام نوكلئوپورين‌هاي FG (ناپ‌هاي FG) كه در طول رشته خود غني از تكرارهاي موتيف فنيل‌آلانين-گليسين هستند، اين انتقال با انتخابگري بالا را فراهم مي‌كنند. با اين وجود هنوز تصوير دقيقي از سازوكار عبور محموله و همچنين ساختار پروتئين‌هاي كمپلكس منفذ هسته وجود ندارد. براي همين منظور ما در اين تحقيق قصد داريم ساختار انفرادي برخي از اين پروتئين‌ها را بوسيله‌ي يك مدل درشت‌دانه‌ و روش شبيه‌سازي ديناميك لانژوني بررسي كنيم. نتايج حاصل از تحقيق حاضر نشان مي‌دهد كه بعضي از پروتئين‌هاي فرش‌كننده كمپلكس منفذ هسته ساختار دوقسمتي و بعضي ديگر، ساختار تك قسمتي اتخاذ مي‌كنند. اين نتايج مطابق با نتايج تجربي هستند. در قسمت دوم، با ارائه يك مدل براي قسمت مركزي اين منافذ، عبور محموله با شعاع‌هاي متفاوت از درون اين منافذ را بررسي كرديم. نتايج بررسي ما نشان مي‌دهد، محموله با شعاع‌هاي متفاوت از نواحي مختلف كانال عبور مي‌كنند.

In all eukaryotic cells, Nuclear Pore Complexes (NPCs) are the only gateways between nucleus and cytoplasm. Previous studies have shown that proteins contain FG-repeating motif, named FG nucleoporin (FG-nup), are responsible for selective function of the NPCs. Currently, there is no clear picture of the configuration of FG-nup and the mechanism of transport through the NPC. In this research, we use a coarse-grained molecular simulation to study equilibrium structure of individual FG-nups. Our results indicate that some FG-nups adopted a configuration with two distinct regions and others adopted a configuration with one region. At the second part, we study transport of cargo of different radii by presenting a model for the central channel of NPC. Our results show that cargo of different radii transport from different zones of channel.