شماره ركورد كنفرانس :
3778
عنوان مقاله :
اثر قدرت مهاركنندگي تيروزيناز با كمك آنتي¬اكسيدان هيدروكينون
پديدآورندگان :
تازيكه لمسكي الهام elham_tazike@yahoo.com دانشگاه آزاد اسلامي واحد گرگان , اعظمي فروغ elham_tazike@yahoo.com 1- گروه زيست شناسي، واحد گرگان، دانشگاه آزاد اسلامي، گرگان، ايران
كليدواژه :
هيدروكينون , داكينگ مولكولي , تيروزيناز.
عنوان كنفرانس :
دومين همايش ملي علوم زيستي دانشگاه آزاد اسلامي واحد دامغان
چكيده فارسي :
تيروزيناز يك انزيم حاوي مس ميباشد كه دو واكنش از واكنش¬هاي توليد ملانين را كاتاليز مي¬كند: هيدروكسيله شدن تيروزين توسط عمل مونوفنولازي و اكسيد شدن 3 و 4 دي هيدروكسي فنيل آلانين (ال دوپا) به اورتودوپا كوئينون توسط عمل دي فنولازي صورت مي¬گيرد. ﺗﺎ ﻳﺮوزﻳﻨﺎز ﺑﻪ ﻋﻨﻮان ﻳﻚ آﻧﺰﻳﻢ ﻣﺆﺛﺮ در ﺳﻄﻮح ﻣﺘﻔﺎوت ﺣﻴﺎت ﻧﺸﺎن داده ﺷﺪه اﺳﺖ. اﻳﻦ اﻫﻤﻴﺖ ﻫﻢ از ﻧﻈﺮ ﻋﻤﻠﻜﺮد و ﻫﻢ از ﻧﻈﺮ ﺳﺎﺧﺘﺎر و ﭘﺎﻳﺪاري آﻧﺰﻳﻢ ﻣﻬﻢاﺳﺖ. ﺗﻨﻮع ﺳﻮﺑﺴﺘرايي آﻧﺰﻳﻢ، اﻣﻜﺎن ﺑﺮرﺳﻲ ﻟﻴﮕﺎﻧﺪﻫﺎي ﻣﺘﻔﺎوت روي ﺳﻴﻨﺘﻴﻚ آﻧﺰﻳﻢ در ﻫﺮ دو ﻓﻌﺎﻟﻴﺖ ﻛﺎﺗﻜﻮﻻزي و ﻛﺮزوﻻزي را ﻓﺮاﻫﻢ ﻣﻲ¬ﻛﻨﺪ. در اين مطالعه ازتيروزيناز قارچ كه مشابه تيروزيناز انساني مي¬باشد با استفاده از داكينگ مولكولي كه در واقع به ابزاري مهم براي كشف دارو تبديل شده است مورد استفاده قرار گرفت. در اين روش صد شكل ممكن براي در كنار هم قرار گرفتن پروتئين و ليگاند بررسي مي¬شود و حالتي كه كمترين مقدارانرژي را دارد به عنوان بهترين ساختار پيش¬بيني مي¬شود. با استفاده از نرم افزار Autodocktools-1/5.6rc3 پروتئين مربوطه با Pdb 2y9w و ليگاند هيدروكينون رامورد بررسي قرارداديم وبه اين نتايج رسيديم كه پروتئين مربوطه با Ki :131.35um و Binding Energy : -5.30 در پنج نقطه با ليگاند هيدروكينون به وسيله اسيد آمينه¬هاي Lys129 Asp130، Arg132، Lys18 و Glu16مي¬تواند اتصال برقرار كند.