مطالعات سينتيكي آنزيم پراكسيداز در حضور اكسيد آهن و اكسيد مس در دماهاي مختلف

Kinetics studies of peroxidase enzyme in the presence of ferric oxide and copper oxide at difference temperatures

پراكسيدازها (EC.1.11.1.7) گروهي از آنزيم‌هاي اكسيد و ردوكتازها هستند كه توسط تعدادي از ميكروارگانيسم‌ها و گياهان توليد مي‌شوند و احياي پراكسيدها را كاتاليز مي‌كنند. پراكسيدازها به‌طور وسيعي در بيوشيمي باليني و آزمايشات ايمني‌شناسي آنزيمي استفاده مي‌شوند. ايزوآنزيمC پراكسيداز ترب كوهي (HRPC) يكي از متداول ترين پراكسيدازهاي شناخته شده است ساختار اين آنزيم به طور غالب داراي مارپيچ آلفا است. آنزيم پراكسيداز آنزيم مهم سم زدايي است كه براي خلاص شدن سلول‌ها از پراكسيد هيدروژن اضافي تحت شرايط نرمال و استرس، شامل آلودگي با سطوح سمي فلزات سنگين، به كار مي‌روند، به‌هرحال استرس شديد ممكن است روي فعاليت سم‌زدايي خود آنزيم اثر بگذارد. مطالعات سينتيكي آنزيم پراكسيداز با استفاده از دستگاه اسپكتروفتومتر UV-Vis مجهز به سيستم كنترل الكترونيكي در دماي °C 35 و °C 45 و در 4 pH و در حضور اكسيد آهن و اكسيد مس انجام گرفت. بررسي پارامترهاي سينتيكي نشان مي‌دهند كه اكسيد آهن و اكسيد مس باعث كاهش سرعت ماكسيمم (VMAX) و فعاليت آنزيم پراكسيداز مي‌شوند. احتمال دارد با توجه به اين كه يون آهن و مس بار مثبت دارد، اين مكان‌ها روي جايگاه‌هاي گليكوزيله آنزيم يا در كنار آن‌ها قرار دارند و به‌واسطه بار منفي خود مكان اي مناسبي براي اتصال آهن و مس هستند. احتمالاً اتصال آهن و مس باعث تغيير بيشتر ساختار دوم شده و باعث مي‌شود كسر پيچه‌هاي تصادفي بيشتر از مارپيچ هاي آلفا باشد.

Peroxidases are a group of oxidoreductases that are produced by a number of microorganisms and plants, and catalyse the reduction of peroxides. Peroxidases are widely used in clinical biochemistry and enzyme immunoassay. Horseradish peroxidase isoenzyme C (HRPC) is one of the characterized peroxidases. The structure of the enzyme is largely alpha helical. Peroxidase enzyme is detox important enzyme that to work process for getting rid of the cells of additional hydrogen peroxide under normal and stress conditions, including contamination with toxic levels of heavy metals, however, severe stress possible influence upon the activity of detoxification enzyme. Kinetics studies of peroxidase enzyme were performed using a spectrophotometer UV-Vis fitted with electronic control system at 35 °C and 45 °C and pH4 and in the presence ferric oxide and copper oxide. Kinetic parameters show that ferric oxide and copper oxide becomes caused the decrease of maximum speed (VMAX) and activity of the enzyme. Likely due to the ferri and copper ions have positively charged, these places are on or near the sites ofcharged are suitable binding sites for iron and copper. Likely binding of iron and copper are caused more changes of the secondary structure and makes random coil deduction more than alpha helix. glycosylation of enzyme and by their negatively