كليدواژه :
هيدروليز آنزيمي , پپتيدهاي زيست فعال , پنبه دانه , روش سطح پاسخ , ويژگي هاي عملكردي
چكيده فارسي :
پپتيدهاي زيست فعال از اتصال اسيدهاي آمينه تشكيل شده اند و با پيوندهاي كوالانسي به يكديگر پيوند يافته اند. اگرچه برخي از اين پپتيدها در فراورده هاي طبيعي به صورت آزاد هستند ولي تعداد زيادي از آنها در ساختار پروتئيني اصلي پنهان شدهاند و از طريق فرآيندهاي آنزيمي آزاد مي شوند. هدف از انجام اين پژوهش، ارزيابي ويژگيهاي فيزيكوشيميايي و عملكردي پروتئين هيدروليز شده حاصل از كنجالهي پنبه دانه توسط آنزيم آلكالاز مي باشد.
هيدروليز آنزيمي توسط آنزيم آلكالاز در pH ثابت 8، بازهي زماني 2، 5/3 و 5 ساعت، دماي 45، 50 وCᵒ 55 و نسبت آنزيم به سوبستراي 5/0، 5/1 و 2 درصد مورد بررسي قرار گرفت. بهينه سازي شرايط هيدروليز آنزيمي توسط روش سطح پاسخ انجام شد و در شرايط بهينه برخي از ويژگي هاي پروتئين هيدروليز شده شامل فعاليت آنتياكسيداني پروتئين هاي هيدروليز شدهي حاصل از كنجاله پنبهدانه، مهار راديكال آزادDPPH ، قدرت شلاته كنندگي يون آهن، ظرفيت آنتياكسيداني كل و قدرت احيا كنندگي مورد بررسي قرار گرفت. نتايج پژوهش نشان مي دهد كه با درجه هيدروليز %32، شرايط بهينه هيدروليز براي پروتئين كنجالهي پنبه دانه شامل زمان 5 ساعت، دمايCᵒ 55 و نسبت آنزيم به سوبسترا %7/1 بوده است. در اين شرايط، مقدار مهار راديكال آزاد %69/62، ظرفيت آنتي اكسيداني كل 1/2 ميلي مول آلفا توكوفرول بر ميلي ليتر، قدرت احيا كنندگي 078/0 انگستروم و قدرت شلاته كنندگي برابر با %20/80 مي باشد.پپتيدهاي زيست فعال حاصل از كنجالهي پنبه دانه داراي خواص فيزيكوشيميايي و عملكردي سلامت بخش هستند. روش سطح پاسخ به صورت يك روش آسان، معتبر و در دسترس در بهينه سازي پروتئين هيدروليز شده و در جهت دستيابي به ويژگيهاي مطلوب سلامت بخش مفيد و مؤثر بود. از اين رو استفاده از پروتئينهاي هيدروليز شدهي پنبه دانه در برخي از فرمولاسيونهاي غذايي و دارويي توصيه مي شود.
چكيده لاتين :
Bioactive peptides are organic substances composed of amino acids, which are linked by covalent bonds, are known as peptide bonds or amide bonds. Although some of these peptides are free in natural products, but many of them are encrypted in the primary protein structures that are released through enzymatic processes. The aim of this study was to evaluate the physicochemical and functional properties of hydrolyzed protein derived from cottonseed meal by alcalase enzyme. The enzyme hydrolysis was investigated with alcalase enzyme at constant pH equal to 8, different time interval (2, 3.5 and 5 hours), temperature (45, 50 and 55 °C) and enzyme/ substrate ratio (0.5, 1.5 and 2 %). Optimization of enzyme hydrolysis was performed by surface response method. In optimal conditions, some of the hydrolyzed protein features including antioxidant activity of hydrolyzed proteins derived from cottonseed meal, including free radical DPPH inhibiting, iron ion fermentation strength, capacity total antioxidants and regenerative effects were investigated. The results of this study show that with a degree of hydrolysis 32%. The optimal hydrolysis conditions for cottonseed meal protein were 5 hours, 55 °C and the ratio of enzyme to the substrate 1.7%, In these conditions, the optimum amount of free radical inhibitory activity DPPH was 62.69%, total antioxidant capacity was 2.1 mmol α-tocopherol/mL, regenerative capacity equaled 0.078%, and chelating capacity was 80.20%. The bioactive peptides derived from cottonseed meal have physicochemical and functional properties. The response surface method was also used as an easy, reliable and available method to optimize protein hydrolysis and was effective in achieving desirable health features. Therefore, the use of cottonseed hydrolyzed proteins is recommended in some of food and medicinal formulations
