عنوان مقاله :
بررسي خواص ساختاري و ايمنيزايي گليكوپروتئين S ويروس نشانگان تنفسي خاورميانه (مرس)
عنوان به زبان ديگر :
Study of Structural and Immunological Properties of Glycoprotein S of the East Respiratory Syndrome Coronavirus (MERS-CoV)
پديد آورندگان :
حسن شاهي، زهرا دانشگاه علوم پزشكي شيراز - مركز تحقيقات ايدز شيراز، شيراز، ايران , ذهقاني، بهزاد دانشگاه علوم پزشكي شيراز - مركز تحقيقات ايدز شيراز، شيراز، ايران , هاشم پور، طيبه دانشگاه علوم پزشكي شيراز - مركز تحقيقات ايدز شيراز، شيراز، ايران
كليدواژه :
گليكوپروتئين S , مرس , RBD
چكيده فارسي :
اهداف: هنوز درمان قطعي و يا واكسن موثري عليه ويروس مرس ارايه نشده كه اين امر نشاندهنده اهميت روزافزون مطالعه اين ويروس است. در ميان پروتئينهاي اين ويروس گليكوپروتئين S بهعلت عملكرد و ساختار آن همواره بهعنوان يك كانديد اصلي براي تحقيقات واكسن عليه آن مطرح بوده است. هدف مطالعه حاضر نيز بررسي ساختار، عملكرد و خواص ايمنيزايي پروتئين S با استفاده از نرمافزارهاي بيوانفورماتيكي است كه نتايج آن ميتواند راه را براي طراحي واكسني موثر عليه اين ويروس هموار سازد.
مواد و روشها: 35 توالي گليكوپروتئين S ويروس مرس از بانك ژني دريافت و تغييرات در سطح اسيدآمينه بررسي شد. علاوه بر اين تواليها با نرمافزارهاي متعددي براي بررسي تغييرات پس ترجمهاي مورد آناليز قرار گرفتند. از نرمافزارهاي متعددي براي بررسي خواص ايمنيزايي و آلرژيك پروتئين استفاده شد و درنهايت ساختار اين پروتئين با استفاده از نرمافزار SOPMA مورد بررسي قرار گرفت.
يافتهها: بيشترين تغييرات در اسيدآمينههاي 95، 123 و 696 نشان داده شد و نتايج نشاندهنده وجود چهار اپيتوپ سلول B در گليكوپروتئين S بود. همچنين تغييرات پس از ترجمهاي از جمله گليكوزيلاسيون و فسفوريلاسيون در مناطق متعددي يافت شد. اين پروتئين فاقد خاصيت آلرژيك بود و قسمت اعظم آن از مارپيچ آلفا تشكيل شده است.
نتيجهگيري: گليكوپروتئين S مخصوصاً در منطقه RBD ناحيه S1 داراي قابليت بالايي براي تحريك سيستم ايمني ميزبان است و همچنين تمام ويژگيها براي ساخت يك پروتئين نوتركيب از جمله پايداري در سلولهاي ميزبان را دارد. استفاده از گليكوپروتئين S، بهويژه ناحيه S1، بهعنوان كانديد مناسبي براي طراحي واكسن پيشنهاد ميشود.
چكيده لاتين :
Aims No definitive treatment or effective vaccine has been suggested against the East
Respiratory Syndrome Coronavirus (MERS-CoV) virus which indicates the growing importance
of the study of this virus. Amongst all MERS proteins, glycoprotein S has always been the main
candidate for vaccine research against this virus, due to its function and structure. The aim of
the present study was to investigate the structural, functional, and immunological properties
of S protein using bioinformatics software that paves the way for designing an effective vaccine
against this virus.
Materials & Methods 35 glycoprotein S sequences of MERS were obtained from Genbank
and amino acid changes were investigated. In addition, sequences were analyzed by various
software for post-translational changes. Five types of software were used to evaluate the
immunologic and allergenic properties. Finally, different structural aspects of this protein were
predicted by SOPMA software.
Findings The highest prevalence substitutions were found in amino acids of 95, 123, and 696
and the results indicate that there are four B-cell epitopes in glycoprotein S, and this protein
has been affected by post-translational changes, including glycosylation and phosphorylation.
This protein has no allergenic properties and the majority of its structure contains Alpha helix.
Conclusion Glycoprotein S, especially in the RBD region of S1, has a high potential to induce
the host immune system and the other features mentioned protein make it appropriate for
the production of recombinant protein, including stability in host cells. Therefore, the use of
glycoprotein S, especially S1, is recommended as a suitable candidate for vaccine design.
عنوان نشريه :
پژوهش هاي آسيب شناسي زيستي