عنوان مقاله :
اثرات هافميستري بر فعاليت و پايداري الكل دهيدروژناز محبوس شده در حامل كتيرا
عنوان به زبان ديگر :
Hofmeister Effects on Activity and Stability of Confined Alcohol Dehydrogenase on Gum Tragacanth Carrier
پديد آورندگان :
شريفي، رسول دانشگاه آزاد اسلامي واحد اهر , بايبوردي، رباب دانشگاه آزاد اسلامي واحد اهر
كليدواژه :
الكل دهيدروژناز , فعاليت و پايداري , سري هافميستر , كتيرا , تثبيت آنزيم
چكيده فارسي :
زمينه و هدف : استفاده از نمك هاي طبيعي و حبس كردن آنزيم، از راهكارهاي افزايش پايداري آنزيم است. بنابراين مطالعه حاضر به تاثير افزايش نمك‌ها بر آنزيم الكل دهيدروژناز آزاد و حبس شده در حامل كتيرا، مي پردازد.
روش بررسي: آنزيم الكل دهيدروژناز مخمر پس از خريداري در حامل كتيرا محبوس شد و فعاليت آن در حضور غلظت هاي مختلف نمك هاي طبيعي سديم و كلر (2-1 مولار)، ارزيابي گرديد. همچنين پايداري آنزيم تثبيت شده در دو دماي بالاي 45 و oc55، در حضور اين نمك مطالعه گرديد.
يافته ها : نتايج نشان داد كه، حبس كردن آنزيم منجر به كاهش تاثير مهاركنندگي نمك ها گرديد. همچنين، آنزيم حبس شده در مقايسه با آنزيم آزاد، پايداري و فعاليت مطلوبي را نشان داد (نيمه عمر به ترتيب 37 و 62 دقيقه در oc45).
نتيجه گيري: نتايج نشان داد كه آنيون هاي كوزموتروپ و حبس كردن آنزيم بصورت سينرژيك مي توانند سبب افزايش فعاليت و پايداري آنزيم شوند.
كليد واژه : الكل دهيدروژناز، فعاليت و پايداري، سري هافميستر، كتيرا، تثبيت آنزيم
چكيده لاتين :
Background and Objective: Using natural salts and enzyme confinement are one of the ways to increase the enzyme's stability. Therefore, the present study evaluated the effect of salts increasing on the free and confined alcohol dehydrogenase enzyme in cartilage carriers.
Methods and Materials: The yeast alcohol-dehydrogenase enzyme the after purchase was confined in the Gum Tragacanth and its activity was evaluated in the presence of different concentrations of sodium and chlorine salts (1-2 M).
The stability of the confined enzyme at two temperatures above 45 ° C and 55 ° C was studied in the presence of this salt.
Results: The results showed that the enzyme confinement reduced the inhibitory effect of salts. Also, the cnfined enzyme in compared with the free enzyme showed optimal activity and stability. (Half-life was 37 and 62 minutes at 45 ° C Respectively).
Conclusion: The results showed that kosmotropic anions and enzyme confinement as synergistic can increase the activity and stability of the enzyme.
Keywords: Alcohol dehydrogenase, activity and stability, Hofmeister series, Gum Tragacanth, Enzyme confinement
عنوان نشريه :
بيولوژي كاربردي
