بررسي ساختاري پروتئين باكتريوردوپسين در اثر جذب امواج مايكروويو با استفاده از شبيهسازي ديناميك مولكولي

Study of Structural Changes in Bacteriorhodopsin by Microwave Absorption Using Molecular Dynamics Simulation

باكتريوردوپسين پروتئيني غشايي است كه در هالوباكتريوم ساليناروم به عنوان پمپ پروتون وابسته به نور عمل مي‌كند. اين پروتئين شامل هفت زيرواحد مارپيچ آلفا (مارپيچ‌هاي A تاG )، يك صفحه بتا و يك كروموفور رتينال است. مطالعات نشان مي‌دهد كه پروتئين باكتريوردوپسين داراي خاصيت جذب امواج مايكروويو مي‌باشد. يكي از رايج‌ترين و اصولي‌ترين روش‌هاي مطالعه ماكرومولكول‌هاي زيستي شبيه‌سازي ديناميك مولكولي است. با استفاده از اين روش ميتوان تغييرات و ديناميك ساختاري ماكرومولكول‌هاي زيستي و كمپلكس آن‌ها را مطالعه كرد. در پروژه حاضر، از مدلسازي‌ و شبيه‌سازي ديناميك مولكولي استفاده شده است. پس از مرحله تعادل و جهت بدست آوردن ساختارهاي يكدست تر در مرحله توليد، شبيه‌سازي‌ به مدت 15 نانوثانيه انجام شد، سپس به منظور بررسي مناطق مؤثر در جذب امواج مايكروويو شبيه‌سازي ديناميك مولكولي همراه با اعمال ميدان الكتريكي به مدت زمان 786 پيكوثانيه كه برابر با مدت زمان تناوب يك موج سينوسي در طيف رادار مي‌باشد، روي كل ساختار پروتئين انجام شد. در نهايت، تغييرات كنفورماسيوني حاصل مورد بررسي قرار گرفت تا مناطق موثر در جذب امواج تعيين شود. مطالعه انجام گرفته نشان مي‌دهد كه امواج مايكروويو در فركانس 8 گيگاهرتز و در بازه زماني ذكر شده نمي‌تواند تغييرات ساختاري گسترده‌اي را در پروتئين ايجاد كند. از سوي ديگر تغييرات ساختاري برگشت‌پذيري در مناطق صفحه بتا و مارپيچ‌هاي D ، C و B تحت تأثير ميدان مشاهده گرديد.

Bacteriorhodopsin (bR) is a membrane protein that acts as a light-driven proton pump in Halobacterium salinarum. This protein contains seven transmembrane α-helical subunits, helices A–G, one beta-sheet and a retinal chromophore. Studies show that bR have the property of absorbing the microwave. Among several methods molecular dynamics simulation (MD) is the most systemic approach. With this method we can study structural changes and dynamic of macromolecules. In this project, we use modeling and molecular dynamic simulation. To obtain more accurate structures after the equilibration a 15 ns MD simulation was done. After that, in order to find the effective sites of microwave absorption on bR a production run was performed with applying electric field in the time intervals of 786 ps that is equal to one sinusoidal frequency at microwave spectrum. At last, conformational changes under effect of sinusoidal wave has been assigned the effective sites of microwave absorption in the protein. Our study shows that microwave in the frequency of 8 GHZ and the time interval that mentioned above, cannot make significant changes on the protein. In the other hand, we have seen some reversible changes in Beta-sheet and D, C, B helices.