عنوان مقاله :
بيماريزايي گونه‌هاي مختلف تاو پروتئين در بيماري‌هاي تحليل برنده عصبي: بيماري آلزايمر، تحليل قشري- قاعده‌اي و فلج پيشرونده فوق هسته‌اي
عنوان به زبان ديگر :
Pathology of different tau protein species in neurodegenerative diseases: Alzheimer’s disease, corticobasal degeneration, and progressive supranuclear palsy
پديد آورندگان :
مجيدي، محمد دانشگاه كردستان - دانشكده علوم - گروه علوم زيستي , رجبي، عارف دانشگاه كردستان - گروه مغز و اعصاب , احمدي، شمس الدين دانشگاه كردستان - دانشكده علوم - گروه علوم زيستي
كليدواژه :
تاو پروتئين , پروتئين كينازها , رشته هاي درهم پيچيده داخل نوروني , بيماري زايي تاو پروتئين
چكيده فارسي :
زمينه و هدف: تاو پروتئين يك پروتئين مرتبط با ميكروتوبول است كه نقش ويژهاي در پويايي ميكروتوبول و حفظ ساختار سلول‌هاي عصبي دارد. ايزو فرم‌هاي تاو پروتئين با داشتن سه يا چهار توالي تكراري در انتهاي كربوكسيل، به ترتيب به عنوان ايزوفرم‌هاي 3R و يا 4R شناخته مي‌شوند. ساختار و عملكرد تاو پروتئين با هايپرفسفريلهشدن دچار اشكال مي‌شود و به صورت رشته هاي در هم پيچيده داخل نوروني تجمع مي‌يابد. هدف از اين مطالعه، مرور ساختار و عملكرد فيزيولوژيك تاو پروتئين و اثر تجمع تاو پروتئين و رسوب آن در القاي بيماري‌هاي تحليل برنده اعصاب است.
مواد و روش ها: گزارش‌هاي مرتبط با رسوب تاو پروتئين در بيماري‌هاي تحليل برنده عصبي از مقاله‌هاي علمي جمع‌بندي گرديد.
يافته‌ها: رسوب فرم‌هاي رشته‌اي تاو پروتئين در سلول‌هاي عصبي و گليال موجب آسيب سلولي و بروز بيماري‌هاي تحليل برنده عصبي از جمله بيماري آلزايمر، تحليل قشري-قاعده‌اي و فلج پيشرونده فوق هسته‌اي مي شود. در اين بيماري‌ها، نوع و محل رسوب ايزوفرم‌هاي تاو پروتئين در سلول‌هاي عصبي، آستروسيت‌ها و اليگودندروسيت‌ها متفاوت است كه مي‌تواند در تشخيص اختصاصي بيماري كاربرد داشته باشد. در بيماري آلزايمر، رسوب حاوي دو ايزوفرم 3R و 4R تاو پروتئين فقط در سلول عصبي ديده مي‌شود؛ اما در بيماري‌هاي تحليل قشري-قاعده‌اي و فلج پيشرونده فوق هسته اي، رسوب‌هاي تاو پروتئين فقط حاوي ايزوفرم 4R هستند و در سلول‌هاي عصبي و گليال ديده مي‌شوند.
نتيجه‌گيري: با شناخت بيشتر عملكردهاي فيزيولوژيك و بيماريزايي تاو پروتئين و كنترل ميزان تاو پروتئين هايپرفسفريله با مهار پروتئين كينازها، مي‌توان به يك راه‌كار تشخيصي و درماني مهم در بيماري‌هاي تحليل برنده عصبي ناشي از تاو پروتئين دست‌يافت.
چكيده لاتين :
Background and Aim: Tau protein is a microtubule-associated protein that plays a critical
role in microtubule dynamics and maintaining the structure of neurons. Tau isoforms with
three or four repeated domains at the c-terminal are known as 3R or 4R isoforms,
respectively. Hyperphosphorylation of tau impairs its original structure and function and
causes accumulation of tau as tangled filaments known as neurofibrillary tangles. The aim of
this study was to review the structure and physiological function of tau and also the role of
accumulation and deposition of tau in induction of neurodegenerative diseases.
Materials and Methods: Relevant reports about the deposition of tau protein in
neurodegenerative diseases were summarized from scientific articles.
Results: Deposition of the filamentous tau in neurons and glial cells causes cell damage and
induces neurodegenerative diseases such as Alzheimer’s disease (AD), cortico-basal
degeneration (CBD), and progressive supranuclear palsy (PSP). The type of tau isoform and
its site of deposition in neurons, astrocytes, and oligodendrocytes are different in these
diseases, which can be a useful clue for precise diagnosis of the above mentioned diseases. In
AD both 3R and 4R isoforms are deposited only in neurons, but in PSP and CBD only 4R
isoform is deposited in neurons and glial cells.
Conclusion: Knowledge of the physiological functions and pathogenesis of tau and
decreasing the hyperphosphorylated form of tau by inhibition of protein kinases, can lead to
development of a diagnostic and therapeutic strategy for neurodegenerative diseases induced
by tau protein.
عنوان نشريه :
مجله علمي دانشگاه علوم پزشكي كردستان
