تعيين ويژگيهاي فيزيكوشيميايي ناحيه Fc ايمونوگلوبولين G انسان به روش بيوانفورماتيك

Determination of Physicochemical Properties of Human Immunoglobulin G- Fc Fragment by Bioinformatic

مقدمه :ايمونوگلوبولين ها] immunoglobulins (Igs) [ پاتوژن ها را به طور اختصاصي شناسايي و منهدم مي كنند. ايمونوگلوبولينG IgG) ( فراوانترين Ig سرم بوده و نقش مهمي در دفاع عليه عوامل عفوني دارد. جزء داراي قابليت كريستاليزاسيون] ([fragment of crystallizable (Fc) مولكولIgG، نقش اساسي در حذف عوامل بيگانه دارد. بررسي خصوصيات فيزيكوشيمياييIgG Fc، درشناسايي بهتر اعمال آن و اهداف تشخيصي و درماني سود مند است. بيوانفورماتيك حوزه علمي كارامديست كه از حجم عظيم اطلاعات زيستي موجود در كامپيوتر جهت حل مسائل زيستي استفاده مي كند. هدف اين پژوهش شناسايي ويژگيهاي فيزيكوشيميايي IgG Fc انسان با استفاده از بيوانفورماتيك ميباشد. روش كار: توالي و ساختار سوم IgG مرجع انسان در پايگاه داده PDB (Protein Data Bank)، ساختار دوم آن با نرم افزار Phyre2 (Protein Homology/analogY Recognition Engine V 2) و ويژگي هاي فيزيكوشيميايي (انعطاف پذيري، دسترسي سطحي و آب دوستي) بخش IgG Fc توسط مرورگرIEDB (Immune Epitope Database) تعيين گرديدند. يافته ها: در بخش IgG Fc انسان، مناطق داراي بيشترين دسترسي سطحي، آبدوستي و انعطاف پذيري در توالي حد فاصل اسيد آمينه هاي شماره200-450 واقع شده اند. بعلاوه نواحي مذكور در توالي بين اسيد هاي آمينه شماره 291-300 و 381-405 همپوشاني دارند كه محتمل ترين مناطق قرارگيري اپيتوپها هستند. نتيجه گيري: ويژگي هاي فيزيكوشيميايي IgG Fc انسان كه در اين مطالعه تعيين شدند درشناسايي هرچه بهتر اعمال IgG و پيشگويي اپي توپ هاي ايمونوژن آن براي توليد آنتي بادي هاي منوكلونال اختصاصي جهت توليد كيت هاي تشخيصي، بهينه سازي كيت هاي موجود و توليد پروتئين هاي مشابه براي تشخيص و درمان و همچنين مطالعات فيلوژنتيكي سود مند هستند.

Introduction: Immunoglobulins (Igs) are defensive glycoproteins specifically recognize and destroy pathogens. Immunoglobulin G (IgG) is most abundant Ig in serum has important protective role against infections. Fragment of crystallizable (Fc) in IgG has essential role in pathogens destruction. Determination the physicochemical properties of IgG Fc is useful in well recognition of its function, diagnostic and therapeutic purposes. Bioinformatic is an efficient scientific field uses abundant biological information collected in computers for solving biologic problems. Aim of this study is recognition physicochemical features of human IgG Fc by bioinformatic. Materials and Methods: Amino acid sequence and third structure of reference human IgG were found in PDB (Protein Data Bank) database. Second IgG structure was determined by Protein Homology/analogY Recognition Engine V 2 (Phyre 2) software. Physicochemical properties (felexibility, accessibility and hydrophilicity) of IgG Fc fragment were identified by IEDB (Immune Epitope Database) software. Results: According to results of this study, most accessibe, hydrophilic and felexible sites of IgG Fc fragment were located to 200 – 450 amino acid sequences. Moreover most accessibe, hydrophilic and felexible positions were overlapped in 291- 300 and 381- 405 amino acid sequences and could be most probable locations of epitopes. Conclusion: Physicochemical properties of IgG Fc fragment identified in present study are valuable in more exact recognition of IgG functions and its immunogenic epitopes which could be helpful in producing of specific monoclonal anti IgG antibodies for production IgG diagnostic tools, optimizing existing kits, development of similar proteins for diagnostic and therapeutic purposes and phylogenic studies.