بررسي تاثير ترانس‌چالكون بر روي فيبريلاسيون پروتئين انسولين

فيبريل هاي آميلوئيدي تجمعات رشته مانندي هستند كه از باز شدن ساختار طبيعي و بدتاخوردگي انواع مختلف پپتيدها و پروتئين ها بوجود مي آيند. اين تجمعات آميلوئيدي با برخي از بيماري ها نظير بيماري هاي تحليل برنده عصبي و سيستماتيك از قبيل آلزايمر، پاركينسون و ديابت نوع دو در ارتباط مي باشند. هدف از اين مطالعه بررسي اثرات مهاري ترانس‌چالكون در مهار فرايند فيبريلاسيون انسولين (پروتئين مدل) مي باشد. در مرحله اول با استناد به مطالعات انجام شده، شرايط مناسب براي تشكيل فيبريل هاي آميلوئيدي براي پروتئين مدل مد نظر ما فراهم شد. سپس پپتيد انسولين در حضور و عدم حضور ترانس‌چالكون به مدت 24 ساعت در شرايط تشكيل تجمعات آميلوئيدي انكوبه شد و فيبريل هاي تشكيل شده با تكنيك هاي مختلف از جمله مطالعه تغييرات جذب نوري كنگورد با تكنيك اسپكتروسكوپي، تصاوير حاصل از ميكروسكوپ الكتروني گذاره (TEM) و تصويربرداري و آناليز تجمعات آميلوئيدي با ميكروسكوپ فلورسان بررسي شدند در نهايت، با استفاده از روش داكينگ مولكولي توسط نرم افزار AutoDock برهمكنش هاي احتمالي تركيب ترانس‌چالكون با پپتيد انسولين تحليل شد. نتايج حاصل از پژوهش، كاهش قابل ملاحظه تجمعات آميلوئيدي را در نمونه تغيير داده شده نسبت به نمونه شاهد نشان داد.