بررسي برهم كنش مهمان- ميزبان در فرايند استخراج پروتيين آلبومين سرم گاوي با استفاده از سامانه هاي ميسلي معكوس

Investigation of Guest-Host Interactions in Separation Process of Bovine Serum Albumin Protein Using Reverse Micellar System

در اين مطالعه اثر ميسل هاي معكوس كاتيوني بر ساختار پروتيين آلبومين سرم گاوي (BSA) مورد تحقيق قرار گرفت. طيف UV، فرايند كپسوله سازي و تراكم BSA را به ترتيب به صورت يك اوج در حوالي طول موج 279 نانومتر و پراكنش نور نشان داد. از طيفسنجي سيركولارديكرويزم براي يافتن ساختارهاي دوم پروتيين در ميسل هاي معكوس و فاز آبي نرمال استفاده گرديد. نتايج نشان داد كه شكل بي نظم و متراكم، صفحات نامنظم و رندم كويل، افزايش يافته درصورتيكه فرم مارپيچ آلفا كاهش يافته است. علاوه بر اين، طيف سنجي FTIR به همراه فناوري افراز براي تعيين حالت هاي آب در ميسل معكوس بكار گرفته شد. بر اساس آناليز داده ها، كمتر از 50% آب موجود براي انحلال پروتيين در دسترس مي باشد. به طوركلي، نتايج نشان داد كه محيط محدود و عدم وجود آب كافي دو عامل مهم تراكم پروتيين در اين سامانه ها محسوب مي شوند.

In this study the effect of cationic reverse micelles on the structure of bovine serum albumin (BSA) was investigated. UV-vis spectra showed the encapsulation and compaction of BSA in reverse micelles as a peak around wavelength of 279 nm and scattered light, respectively. Circular Dichroism was used to find all types of the secondary structure of BSA in the reverse micelles and normal aqueous phase. The results showed that disorder and compact forms of the secondary structure of BSA, anti-parallel and random coil, were increased while the ?-helix form decreased significantly. Moreover, the FT-IR spectroscopy was carried out to determine the states of water in reverse micelles using deconvolution technique. Based on the data analysis, less than 50% of the water is available for protein solubilization. Generally, the results showed that both restricted volume and inadequate water in reverse micelles are two main factors for protein compaction in these systems.