آناليز مولكولي و شيميايي زير واحدها و بخش هاي مختلف پروتيين كنجاله كنجد در مقايسه با كنجاله هاي پنبه دانه و سويا با استفاده از روش هاي الكتروفورز SDS-PAGE و CNCPS

Molecular and chemical analysis of the protein subunits and fractions of sesame meal in comparison to cottonseed meal and soybean meal using SDS-Page electrophoresis and CNCPS methods

در اين پژوهش به منظور مطالعه زير واحدها و بخش هاي مختلف پروتيين كنجاله كنجد و مقايسه آن با كنجاله هاي پنبه دانه و سويا از دو روش الكتروفورز SDS-PAGE و CNCPS استفاده شد. نتايج بخش هاي مختلف پروتيين بر اساس روش CNCPS نشان دهنده اختلاف معني دار (05/0 > P) بين ميانگين هاي نيتروژن غيرپروتييني (بخشA)، پروتيين حقيقي محلول (بخش B1)، پروتيين با قابليت هضم سريع در شكمبه (بخشB 2)، پروتيين با قابليت هضم كند در شكمبه (بخشB3) و پروتيين غيرقابل تجزيه در شكمبه (بخش C) براي كنجاله كنجد در مقايسه با كنجاله هاي تخم پنبه و سويا بود. در روش SDS- Page زير واحد پروتييني كنجد شامل 11S گلوبولين بود كه از يك پلي پپتيد اصلي اسيدي با وزن مولكولي 96/85 كيلودالتون و دو پلي پپتيد بازي با دامنه وزن مولكولي 04/17 تا 87/28 كيلودالتون تشكيل شده بود. همچنين زير واحد پروتييني 2S آلبومين در كنجاله كنجد شامل دو زير واحد با دامنه وزن مولكولي 5/9 تا 51/10 كيلودالتون بود. الگوي زيرواحدهاي پروتييني در كنجاله پنبه دانه نشان دهنده 4 زنجيره پلي پپتيدي مربوط به پروتيين هاي گلوبولين S9 با دو زير واحد به وزن مولكولي 36/78 كيلودالتون و 10/71 كيلودالتون، گلوبولين 5S با يك زير واحد به وزن مولكولي 47/25 كيلودالتون و آلبومين 2S با يك زير واحد به وزن مولكولي 84/15 كيلودالتون بود. در پژوهش حاضر، دو نوع پروتيين عمده در كنجاله سويا شامل گليسينين و بتاكنگليسينين مشاهده شد. گليسينين داراي دو زيرواحد اسيدي (عمدتا داراي اسيدهاي آمينه اسيدي) و بازي (داراي اسيدهاي آمينه بازي) به ترتيب با وزن مولكولي 40 و 30/21 كيلودالتون و پروتيين بتاكنگليسينين داراي سه زيرواحد ?، ? و B با وزن مولكولي به ترتيب 83/91، 49/80 و 16/47 بود. نتايج پژوهش حاضر نشان داد كه كنجاله كنجد با توجه زير واحدها و بخش هاي مختلف پروتيين داراي ارزش تغذيه اي مناسبي براي جايگزيني با كنجاله پنبه دانه در تغذيه دام مي باشد.

In this research, two methods including SDS-Page electrophoresis and CNCPS were used to study the protein subunits and fractions of sesame meal in comparison to cottonseed meal and soybean meal. The results of protein fractions according to CNCPS showed a significant difference (p < 0.05) among non-protein nitrogen (A), rapidly degradable true protein (B1), moderately degradable true protein (B2), slowly degradable true protein (B3) and undegradable true protein (C) fractions of sesame meal in comparison to cottonseed meal and soybean meal. In regards to SDS-Page electrophoresis results, protein of sesame meal were mainly composed of 11S globulins and 2S albumins. Protein 11S globulins contained one acidic polypeptide with estimated MWs of 85.96 kDa and two basic polypeptides with estimated MWs of 17.04 -28.87 kDa. Furthermore, protein 2S albumins of sesame meal contained two subunits with estimated MWs of 9.5 to 10.51 kDa. The pattern of protein subunits in cottonseed meal shows four major polypeptides including globulin 9S (with MWs of 78.36 and 71.10 kDa), globulin 5S (with MW of 25.47 kDa) and albumin 2S (with MW of 15.84 kDa). In this research, two major polypeptides including B-Conglycinin (three subunits, ?, ?, B with MWs of 91.83, 80.49 and 47.16 respectively) and glycinin (two acidic and basic subunits with MWs of 40 and 21.30 kDa respectively) were observed in soybean meal. The results of the current study show that sesame meal has a good nutritive value and can be a good substitute for cottonseed meal in animal nutrition.