همسانه سازي cDNA و بررسي بيان ژن، خصوصيات فيزيكوشيميايي و ساختارهاي عملكردي آنزيم هاي بتاگالاكتوزيداز در ميوه گوجه فرنگي (Lycopersicum esculentum cv. Falcato)

cDNA Cloning and Investigating Gene Expression, Physicochemical Characteristics and Functional Structures of B-galactosidase Enzymes of Tomato Fruit (Lycopersicum esculentum cv. Falcato)

بتاگالاكتوزيدازها در بسياري از فرآيندهاي مرتبط با رشدونمو گياه شركت نموده و به عنوان آنزيم هاي كليدي در نرمي وابسته به رسيدگي ميوه هاي گوشتي معرفي شده اند. در اين مطالعه، طول كامل ششcDNA ي رمزكننده آنزيم هاي بتاگالاكتوزيداز (نام گذاري شده STBG2-7) از بافت ميوه گوجه فرنگي رقم فالكاتو (Falcato) همسانه سازي و سطوح بيان و توالي اسيدآمينه مربوط به آنها بررسي گرديدند. با هم رديفي توالي هاي پروتييني منتج از STBG2-7، دو نيمه بسيار حفاظت شده و كم حفاظت شده در اين آنزيم ها شناسايي گرديده و براساس خصوصيات نيمه هاي كم حفاظت شده و يافته هاي آزمايش هاي اخير پيشنهاد گرديد كه عملكردهاي افتراقي اين آيزوفرم ها مرتبط با اين نيمه هاي كم حفاظت شده مي باشند، كه اين نيمه هاي كم حفاظت شده با زيرواحدهاي كوچك بتاگالاكتوزيدازهاي هترودايمر متناظر مي باشند و با دو باقيمانده Trp و Glu كاملاً حفاظت شده آغاز مي گردند.

B-galactosidases participate in many processes related to plant development and are introduced as the key enzymes in the ripening-related softening of fleshy fruits. In this study, six full-length cDNAs encoding B-galactosidase enzymes (called STBG2-7) are cloned from the tomato fruit tissue of Falcato cultivar, and their expression levels and amino acid sequences are investigated. Also, the expression levels and amino acid sequences deduced from these isoforms are compared to their corresponding isoforms in Rutgers cultivar, and differences are studied and discussed. In the follow-up, by alignment of the protein sequences of STBG2-7, two highly-conserved and less-conserved halves are identified in these enzymes, and on the basis of the characteristics of the less-conserved halves and the recent experimental findings, it is suggested that the differential functions of these isoforms are related to these less-conserved halves.