فعاليتوپايداريآنزيمالكلدهيدروژنازدرحضورنمكهايسريكوزموتروپوكايوتروپ

Stability and activity of alcohol dehydrogenase in the presence of kosmotrope andchaotrope salt series

سابقه و هدف:كاتاليز آنزيمي درمحلول هاي حاوي غلظت هاي بالاي نمك در برخي حوضه هاي علوم كاربرد دارد.فعاليتوپايداريآنزيم الكل دهيدروژناز كبد اسبباسريهافميستروبهاصطلاحويژگيهايكوزموتروپيكوكايوتروپيككهباضريبويسكوزيتهBمعادلهجان_دولمشخصميشودرابطهتنگاتنگيدارد (B+برايكاتيونهاوB-برايآنيونها).در اين مطالعه پايداري دمايي و فعاليت آنزيم در حضور اين نمك ها مورد مطالعه قرار گرفت. مواد و روش ها: در اين مطالعه اثر غلظت هاي زياد (M4-1) نمك هايNaCl,NaNO3 ,Na2SO4 ,NaClO4,NaAc و غلظت هاي (M3-1) نمك هاي KCl، NH4Cl، CsClبر فعاليت و پايداري آنزيم الكل دهيدروژناز كبد اسب (HLADH) بررسي گرديد. يافته ها:مشخص شد كه هم فعاليت و هم پايداري آنزيم با تفاوت در ضرايب ويسكوزيته آنيون با كاتيون ارتباط دارد. در حضور نمك هايي كه آنيون و كاتيون هاي آنها ويژگي هاي كوزموتروپيك و كايوتروپيك مشابهي دارند (NaAcوNaCl) فعاليت كاتالتيك آنزيم بهترين شرايط را نشان داد. ويژگي كوزموتروپيك – كايوتروپيك هم كاتيون ها و هم آنيون ها، بر فعاليت كاتالتيك آنزيم با اثر بر روي جايگاه فعال و مكانيسم كاتالتيك و pH سطحي آنزيم تاثير مي گذارد. آنيون ها در مقايسه با كاتيون هانقش غالب تري بر پايداري آنزيم نشان دادند. آنيون استات پايداري دمايي بيشتر را القا نمود (از 300 تا 560 دقيقه در دماي°C 60) . نتيجه گيري:مطالعهحاضرپيچيدگيتاثيرنمكهايمعدنيو يونهارويفعاليتوپايداريالكلدهيدروژنازكبداسبرانشانداد. هردوجنبهبطورمستقيم ياغيرمستقيمازاثراتهافميستريتاثيرميپذيرد.مطالعه پايداريآنزيمالكلدهيدروژنازمثالديگريميباشدكهنشاندادآنيونهايكوزموتروپيكوكاتيونهايكايوتروپيكپايداريبالاتريرابهآنزيماعطاميكنند.

Aim and Background: Enzyme action at high salt concentrations isofpractical relevance in a number of application areas.Both activity and stability of the horse liveralcohol dehydrogenase correlatewell withtheHofmeister series in terms ofthe saltʹs kosmotropic/chaotropic properties, which areassessedby the Jones–Dole viscosity Bcoefficients (B+ for cationsandB? for anions).In this study thermal stability and activityofthe enzyme were investigated. Materials and Methods: Inthisstudy,the effects ofhigh concentrations (1- 4 M)ofNaCl, NaNO3, Na2SO4 NaClO4, NaAc and concentrations (1-3 M) ofKCl, NH4Cl, CsClon theactivityandstability ofthehorse liveralcoholdehydrogenase enzyme (HLADH)were investigated. Results: Itwasfoundthatboth enzymeactivityandstability oftheenzyme arerelatedto the(B??B+) valuesofthe salts. In the presenceofsalt whoseanionsandcations have similar kosmotropic/chaotropic properties (NaAcandNaCl), catalytic activity of enzymeshowed thebestconditions. kosmotropic/chaotropicpropertiesofbothcationandanionaffect the catalytic activity ofthe enzyme by having an impact on the active siteand catalytic mechanismand surface pH.Anions comparedwith cationshad a more predominantrole inthestability oftheenzyme. Acetateanionmayinducegreaterthermal stability(half-life increasedfrom 300to 560minat 60 °C). Conclusion: The presentworkhas demonstrated explicitlythe impact ofinorganic saltsandions on both the activityandstability ofhorse liver alcohol dehydrogenase. The stabilitystudyof alcohol dehydrogenaseoffersanotherexampleofmorekosmotropic anions and chaotropic cations favoring higher enzyme stability.