مطالعه توالي، خاصيت آنتي ژني و ساختار سه بعدي پروتيينهاي غيراختصاصي ناقل ليپيد2 در برنج ايراني: مطالعه بيوانفورماتيكي

Sequence Analyses, Antigenic Characteristic and Three-Dimensional Structure of Rice nonspecific Lipid Transfer Protein 2: a Bioinformatics Study

پروتيينهاي غيراختصاصي ناقل ليپيد 2(non specific Lipid Transfer Protein 2: nsLTP2) يكي از اعضاي خانواده پرولامينها هستند كه به دليل ساختار ويژه خود توانايي انتقال تركيبات ليپوفيل مختلفي را دارند. با وجود مزيتهاي نسبي پروتيين nsLTP2 در انتقال دارو، خاصيت آلرژني اين پروتيينها نيز گزارش شده است. هدف مطالعه حاضر بررسي توالي و ساختار پروتيين nsLTP2 برنج ايراني و نيز بهبود برخي از ويژگيهاي آن براي استفاده در سيستمهاي تحويل دارو، توسط ابزارهاي بيوانفورماتيك است. مقايسه توالي پروتيينهاي nsLTP2 انواع برنج، حداقل 51 درصد شباهت بين گونه‌هاي مختلف را نشان مي دهد. بر اساس ارزيابيهاي فيلوژني مشخص شد كه بيشترين شباهت بين توالي ژن اين پروتيين با گونه ژاپني (Accession NO. NP 0011048723.1 ) وجود دارد. موتيفها و جايگاههاي مختلف nsLTP2 برنج ايراني با كمك آناليز توالي به دست آمدند. همچنين مطالعات بيوانفورماتيكي نشان دهنده 4 جايگاه‌ با خاصيت شبه آنتي ژني است كه 3 عدد آن بعد از تغييرات پس از ترجمه باقي مي ماند و حضور آنها احتمالاً مي تواند خاصيت آلرژني اين پروتيينها را توجيه كند. همچنين، بررسي توالي دو گونه ژاپني و ايراني مويد اين است كه اسيدهاي آمينه شركت كننده در جايگاه فعال، به طوركامل حفاظت شده است. به منظور مطالعه تاثير حذف تواليهاي آلرژن بر تمايل به ليگاندهاي هيدروفوب، از روش مدل سازي در راستاي تعيين ساختار، استفاده گرديد. نتايج تحقيق حاضر نشان داد كه در صورت اعمال تغييراتي در توالي و حذف بخشهاي آلرژن nsLTP2، احتمالا مي‌توان بازده پروتيين را در سيستمهاي تحويل دارو افزايش داد.

Nonspecific lipid transfer protein 2 (nsLTP2) is among prolamin super family, capable of transferring various lipophilic molecules such as sterols. Despite advantages of the protein in drug delivery systems, there are some reports on its allergenic properties. Comparative sequence analysis displayed at least 51% homology in different species of rice-nsLTP2. The aim of the current study was to evaluate gene sequence and protein structure analysis of Iranian rice-nsLTP2, by means of bioinformatics tools, to improve its potential capability for drug delivery systems. Gene sequence homology assessment revealed resemblance mostly with Japonica species (Accession NO. NP-0011048723.1). The presence of various specific sites and motifs in the structure of nsLTP2 were determined by sequence analysis. Preliminary studies demonstrated four antigenic determinants in the primary sequence of the protein, which three of them retain after post translational modification. Moreover, sequence assessment revealed that those residues contributing in the protein cavity are conserved totally among Japonica and Iranian species. Modeling approaches were used to determine the influence of deletion of allergenic sites on protein affinity toward hydrophobic ligands. The obtained results revealed the efficacy of nsLTP2, as a drug carrier protein, could be improve by appropriate swap at specific residues and elision of allergenic sites.