مطالعه پايداري ساختاري آنزيم پپسين در حضور نانوذرات اكسيدروي و اكسيدآهن

Structural study on pepsin stability in the presence of ZnO and Fe3O4 nanoparticles

آنزيم پپسين خوك A (EC 3.4.23.1) متعلق به خانواده آسپارتيك‌ پروتياز‌ها است، و به صورت زيموژن كه پپسينوژن نام دارد ترشح مي شود، فعال‌شدن پپسينوژن در مقادير pH بين 1 و 4 اتفاق مي افتد. پپسين شامل يك صورتبندي دو لوبي با دو رزيدو آسپارتيك كاتاليتيكي(32Asp و215Asp) كه در دو طرف جايگاه ‌فعال مي باشد و ساختار آن غالباً صفحه بتا و رندوم كويل با مارپيچ آلفا محدود مي‌باشد. پپسين پيوند‌هاي پپتيدي بين آمينو‌اسيد‌هاي هيدروفوبيك و ترجيحاً آروماتيك از قبيل تريپتوفان، فنيل‌آلانين و تيروزين را هيدروليز مي‌كند. با توجه به اهميت آنزيم پپسين به عنوان يك آنزيم صنعتي در صنايع غذايي و كاربردهاي نانوذرات در صنعت اثر نانوذرات اكسيد مس و اكسيد روي را بر روي پايداري ساختاري پپسين بررسي گرديد. اين مطالعه با استفاده از بافر گلايسين-اسيدكلريدريك (1/0 مولار) با 2=pH و در دامنه دمايي 303 تا 363 درجه كلوين انجام شد. پايداري پپسين در حضور نانوذرات اكسيد روي و اكسيد آهن تغيير نكرد. قدرت برهمكنش الكتروستاتيك و هيدروژني بين آنزيم پپسين و نانوذرات اكسيدروي و اكسيدآهن در دگرگون شدن پپسين كم بوده است.

Porcine pepsin A (EC 3.4.23.1), belongs to the aspartic protease family, and is secreted as a zymogen called pepsinogen. Pepsinogen activation occurs at pH values between 1 and 4. Pepsin consists of a bilobal conformation with two catalytic aspartic residues (Asp32 and Asp215) on either side of the active site, The structure of porcine pepsin is predominantly B-strand and random coil with limited ?-helix. Porcine Pepsin is most efficient cleaving peptide bonds between hydrophobic and preferably aromatic amino acids such as phenylalanine, tryptophan, and tyrosine. Because the importance of pepsin enzyme as an industrial enzyme in the food industry and nano particles functions in industry, we investigated Structural stability of pepsin in presence and absence of ZnO and Fe3O4 nanoparticles. This study were performed using glycin-Hcl(0.1M) buffer at pH=2 and temperature range (303 to 363) K. porcine Pepsin stability Was not changed in the presence of Zno and Fe3O4 nanoparticles. Strength of the electrostatic and hydrogen interactions between pepsin enzyme and ZnO , Fe3O4 nanoparticles Were a low level in denaturation of pepsin.