شناسايي و آناليز توالي cDNA كد كننده پروتئين شوك حرارتي 90 كيلو دالتون (Hsp90) در ماهي سفيد (Rutilus frisii kutum)

Identification and sequence analysis of cDNA encoding the 90-kDa heat shock protein (Hsp90) from Rutilus frisii kutum

پروتئين هاي شوك حرارتي (Hsp) گروهي مهم از چاپرون ها هستند كه وظيفه اصلي آن ها نظارت بر تاخوردگي پروتئين هاي درون سلولي است. پروتئين Hsp90 كه فراوان ترين پروتئين در سلول هاي يوكاريوتي نيز است (حدود ٪2-1 از كل پروتئين هاي سلول) علاوه بر نقشي كه ذكر شد در امور ديگر مانند ايجاد كمپلكس پروتئين هاي مسيرهاي انتقال پيام، حائز اهميت است. در اين پژوهش Hsp90 گونه Rutilus frisii kutum ماهي سفيد كه گونه بومي ايران است مورد بررسي قرار گرفت. از آنجايي كه اطلاعاتي در مورد توالي ژن hsp90 در ماهي سفيد در دست نبود ابتدا توالي اين ژن به كمك تكنيك PCR و توالي يابي محصول PCR به دست آمد. نتايج نشان داد كه اين توالي همولوژي بالاي 97 درصد با hsp90 گونه هاي Cyprinus carpio و Gobiocypris rarus داشت. طول كامل ژن hsp90 مورد مطالعه 2181 نوكلئوتيد مطابق با 727 ريشه آمينو اسيد به دست آمد.

Heat shock proteins (Hsp) are an important group of chaperones that are responsible for controlling proper protein folding in the cell. The heat shock protein 90 (Hsp90) are one of the most important members of them as they are the most abundant protein found in a cell (1-2% of total protein). Hsp90 is also responsible for other cellular tasks such as cell signaling. In the present study, the Hsp90 of the Caspian kutum Rutilus frisii kutum was investigated. Since there were no data available on the sequence of the desired gene, nucleotide sequence analysis of this protein was carried out using PCR technique after cDNA synthesis by using of RNA extracted from the fish liver tissue. The results showed high homology with some species such as Cyprinus carpio and Gobiocypris rarus (97% of sequence similarity). Data also showed that the desired protein has 727 amino acids and the gene encoding the protein includes 2181 nucleotides.