مطالعه ميانكنش نانوذره اكسيد مس با آلبومين سرم انساني با استفاده از تكنيك فلورسانس

Study of the CuO nanoparticles interaction with human serum albumin using fluorescence technique

در اين مطالعه، برهمكنش بين آلبومين سرم انساني (HSA) با غلظت هاي مختلف نانوذره اكسيد مس (CuO) با استفاده از روش طيف سنجي فلورسانس در شرايط شبه فيزيولوژيك بررسي گرديد. نتايج نشان داد كه در حضور اين نانو ذره، نشر فلورسانس ذاتي پروتئين كاهش مي يابد كه با غلظت نانوذره در محيط هماهنگ است. بر اساس نتايج مربوط به ثابت سرعت خاموشي (Kq) چنين استنباط مي شود كه مكانيسم برهمكنش از نوع پايا (Static) است. پارامترهاي ترموديناميكي شامل آنتالپي (H°∆) و آنتروپي (S°∆) ميانكنش بين نانوذره با HSA بترتيب 06/18- (KJ mol-1) و 0195/0 (KJ mol-1 K) محاسبه گرديد كه نشان دهنده نقش مهم ميانكنش هاي الكتروستاتيك در اين اتصال مي باشد. در اين ميانكنش، علامت منفي مربوط به تغييرات انرژي آزاد (G°∆) بيانگر انرژي زا بودن واكنش و تمايل اين ذره به اتصال با HSA مي باشد. همچنين افزايش نشر فلورسانس ANS در حضور نانوذره بيانگر افزايش هيدروفوبيسيته سطحي پروتئين مي باشد. بر اساس نتايج بدست آمده چنين استنباط مي شود كه ساختار HSA در حضور اين نانوذره دچار تغيير شده كه مي-تواند بر عملكرد آن نيز تاثير گذارد.

In this study, interaction between human serum albumin and CuO nanoparticle (NP) at different concentrations was studied using fluorescence method under the simulative physiological condition. The results showed the intrinsic fluorescence reduced in the presence of the NP as the manner increase NP concentration in media. According to the results of quenching rate constant (Kq), it deduced that the interaction take place through static mechanism. Thermodynamic parameters including enthalpy and entropy were calculated as -18.06 (kJ mol-1) and 0.0195 (kJ mol-1 K) respectively, which shows the importance of electrostatic interaction in HAS and NP interaction. Affinity of this particle to HAS deduced as the negative sign of free energy (ΔG°) that shows the interaction is exergonic process. Evaluation of ANS fluorescence intensity indicated that hydrophobicity of the surface protein increased in the presence of the NP. Based on the results it established, the protein structure changed in the presence of NP which may be affected its function.