تجزيه و تحليل فيلوژنتيكي و آناليز In Silico پروتئين اينترفرون بتا 1 بي

Phylogenetic and In Silico Analysis of Interferon Beta-1b Protein

سابقه و هدف: پروتئين اينترفرون بتا 1 بي، جهت درمان بهبود دهنده بيماري MS و كاهش تعداد حملات در بيماران استفاده مي گردد. روابط فيلوژنتيكي و آناليز بيوانفورماتيكي پروتئين اينترفرون بتا 1 بي به صورت In Silico با هدف پيش بيني پتانسيل ساختاري اش توسط سرورها و ابزارهاي بيوانفورماتيكي معتبر مورد پيش بيني قرار گرفت. مواد و روش ها: ويژگيهاي فيزيولوژيكي و فيزيكوشيميايي پروتئين اينترفرون بتا 1 بي نيز توسط سرورهاي ProtScale و ProtParam مورد بررسي قرار گرفت. ساختار سه بعدي پروتئين اينترفرون بتا 1 بي با استفاده از سرور Swiss-Model و اثرات متقابل آن با پروتئينهاي ديگر توسط پلت فرم STRING بررسي شد. يافته ها: نتايج تجزيه و تحليل درخت تكاملي نشان دادند كه پروتئين اينترفرون بتاي انساني بيشترين قرابت را از لحاظ ساختار اسيدآمينه اي به ميزان 96 درصد به خفاش آبي دارد. نتايج بررسي In Silico ساختار پروتئين اينترفرون بتا 1 بي، حاكي از وجود توالي راهنما و عدم وجود منطقه تراغشايي در اين پروتئين بود. نتايج پيش بيني تغييرات پس از ترجمه نشان دادند كه در مناطقي از اين پروتئين امكان استيلاسيون و فسفريلاسيون محتمل مي باشد. نتايج تجزيه و تحليل شبكه پروتئيني نشان داد كه بيش ترين تقابل بين پروتئين اينترفرون بتا 1 بي و پروتئين گيرنده اينترفرون 1 و فاكتور تنظيمي 3 اينترفرون وجود دارد. استنتاج: به طور كلي نتايج نشان دادند كه پروتئين اينترفرون بتا 1 بي، پروتئيني با نقش تنظيمي موثر اما ناپايدار در شرايط آزمايشگاهي است. آناليزهاي بيوانفورماتيكي انجام شده روي پروتئين اينترفرون بتا 1 بي زمينه را براي مطالعات عملكردي آينده فراهم مي كند.

Background and purpose: Interferon beta-1b recombinant protein is used for reducing the relapse rate and treatment in patients with Multiple sclerosis (MS). In this study, phylogenetic and in silico analysis of interferon beta-1b were conducted by servers and bioinformatics tools to predict its structural potential. Materials and methods: Physiological and physico-chemical characteristics of interferon beta- 1b protein were evaluated by ProtScale and ProtParam servers, respectively. The 3D structure of the interferon beta-1b protein and its interaction with other proteins were studied using Swiss-Model server and the STRING platform, respectively. Results: The results of the phylogenetic analysis showed that the human interferon beta protein is closest to Daubenton's bat in the amino acid structure by 96%. The in silico analysis of interferon beta 1b protein implied the existence of signal peptide and lack of the transmembrane domain. The results of post-translational modification predictions showed that protein acetylation and phosphorylation may occur in some regions of interferon beta-1b protein. The analysis of the protein networking of interferon beta-1b revealed more interactions between this protein and interferon receptor 1 (IFNAR1) and interferon regulatory factor 3 (IRF3). Conclusion: In Silico analysis showed that interferon beta-1b, is a protein with effective regulatory role but unstable in vitro. This bioinformatic analysis of interferon beta-1b protein can provide the groundwork for practical tests and future functional studies.